О возможности существования дискретных температурных зон жизни
В интерпретации Н. Г. Есиповой необходимость соответствия теплоустойчивости белков температуре среды обитания объясняется существованием экстремума — минимума дефектов структуры макромолекулы белка. Однако известно, что макромолекулы белков, вероятно, существуют в нескольких конфор-мациях и их функционирование состоит в переходах из одной конформации в другую.
Представления о возможности существования белков в виде нескольких дискретных конформационных форм — конформе-ров — уже давно обсуждаются в литературе. Мне эти представления стали казаться правдоподобными после опытов сраствора-ми актомиозина. Весьма интересные сведения о температурных переходах конформеров были получены С. В. Коневым и его сотрудниками. Из.их данных следует, что большинство белков резко кооперативно переходит из одного состояния в другое в узком интервале относительно невысоких, заведомо неденатурационных температур (12—13°, 23—25°). Эти состояния различаются, в частности, ферментативной активностью и характером упаковки полипептидных цепей в макромолекуле.
В наших исследованиях выяснилось, что белки существуют в нескольких различных конформациях, переходящих одна в другую. Отсюда, возможно, следует наличие нескольких температурных зон —разных для разных конформации, соответствующих совершенному функционированию. Кроме того, эти температурные зоны могут определяться не самим по себе аминокислотным составом белков, а также и взаимодействием с водою. В этом случае температурная «зона жизни» будет сильно зависеть от свойств воды. В самом деле, мы уже отмечали, что почти любое конформационное изменение макромолекул белков сопровождается изменением соотношения гидрофобно-гидрофильных групп на поверхности макромолекулы. Следовательно, любое такое изменение должно быть связано с перестройкой, изменением ориентации молекул воды вблизи макромолекул. Это значит, что конформационные изменения последних должны весьма сильно зависеть от легкости перестройки «структуры» воды. В диапазоне условий (содержание электролитов и неэлектролитов, температура, рН), соответствующим изменениям состояния воды, конформационные изменения макромолекул будут происходить легче, чем вне этого диапазона. Можно довольно легко представить себе «подгонку» свойств полипепшдных цепей к свойствам воды посредством изменений аминокислотного состава. В то же время вовсе не очевидно, что и свойства воды могут быть «подогнаны» под любые температурные условия посредством изменения концентраций в ней различных веществ. Вполне может быть, что организмы должны приспосабливаться к неизменяемым свойствам воды.
Тогда может оказаться, что высокосовершенная жизнь может осуществляться лишь при некоторой, определяемой свойствами воды, температуре. Более того, может оказаться, что имеется лишь несколько дискретных температурных зон, совместимых с интенсивной жизнедеятельностью. Существует ли ряд дискретных значений температур, благоприятных для изменений состояния воды? Я говорю здесь о большом числе таких температур. Две из них общеизвестны — 0 и +100°. Предположение о существовании каких-то температур, соответствующих изменению структуры, состояния воды в интервале 0—100°, содержит в себе допущение полиформизма жидкой воды. Само словосочетание «полиморфизм жидкости» парадоксально, так как оно означает «квазикристалличность» жидкой воды. По этому поводу было столько бурных дискуссий, что я не рискую далее затрагивать подобные вопросы. Давно уже дело не в умозрительных общих соображениях, а в надежных фактах.
На протяжении многих лет все данные, способные помочь решению вопроса о полиморфизме жидкой воды, о множественности фазовых переходов в температурном интервале 0—100°, собирал В. Дрост-Хансен. После интенсивного обсуждения этого вопроса был сделан вывод, что в чистой жидкой воде нет полиморфных переходов, множества переходящих при нагревании одно в другое дискретных состояний (структур) воды. Но почти одновременно с таким обескураживающим умозаключением появились данные о полиморфизме воды, находящейся в непосредственной близости от гидрофобных поверхностей, в частности, близ мембран и макромолекул. Я имею в виду прежде всего работу Дрейера и его сотрудников, в которой исследовалась температурная зависимость коэффициента диффузии тиомочевины, взятой в низкой концентрации и известной своим слабым влиянием на свойства воды. Авторы цитируемой работы обнаружили ступенчатое возрастание коэффициента диффузии, причем ступеньки начинались при 15, 28, 43 и 60°. Они показали также, что при тех же температурах аномально изменяется и активность ферментов. Вот что они пишут: «Структурные аномалии воды проявляются в тепловом движении молекул воды или в подвижности низкомолекулярных веществ вблизи твердых поверхностей... поверхность макромолекул для низкомолекулярных веществ подобна макроскопической поверхности. Следовательно, подвижность субстратов в окружении белков должна изменяться в результате структурных аномалий воды». Исходя из этого заключения, авторы цитируемой работы, исследовали температурную зависимость скорости восстановления пирувата, катализируемого лактатдегидрогеназой. Они обнаружили скачкообразное увеличение скорости восстановления вблизи 15° (начало ступеньки) при насыщающей концентрации пирувата и резко аномальное ее изменение в той же области температур при малой концентрации пирувата (порядка константы Михаэлиса Км).