Корреляция теплоустойчивости белков
Итак, предельно совершенные, активно перемещающиеся животные должны быть теплокровными, поскольку именно в диапазоне температур 36—42° обеспечивается максимальная скорость проведения возбуждения по нерву. Этот диапазон температур задан свойствами фосфолипидов возбудимых мембран. Сам фосфолипидный состав детерминирован необходимостью максимально совершенного выполнения функций возбуждения и проведения возбуждения. Приходится идти на заботы о высокосовершенной системе терморегуляции, поддерживающей необходимую температуру тела.
Как живут холоднокровные, пойкилотермные животные и растения?
Существует удивительное явление — корреляция термоустойчивости (температуры денатурации) внутриклеточных белков и средней температуры среды обитания животных. Большой вклад в эти проблемы и обстоятельные обзоры этого феномена осуществили В. Я- Александров и Б. П. Ушаков (см. также). Что удивительно: коррелирует температура денатурации белков, соответствующая диапазону температур 50—100°, и температура среды обитания, соответствующая, например, температурам 15—25°. В силу наших причин ферменты типа миокиназы денатурируют у озерной лягушки (средняя температура среды обитания 18° С) при температуре 78°, а у травяной лягушки (средняя температура среды обитания 13°) при 7Г? Причем эта корреляция наблюдается, по-видимому, для большинства белков клетки.
Было предложено несколько объяснений этой удивительной корреляции. Мне представляется наиболее интересной интерпретация этого явления Н. Г. Есиповой, следующим образом объясняющей физические причины (факторы), приводящие в ходе эволюции к соответствию, теплоустойчивость белков с температурой среды обитания пойкилотермных животных ': «Теплоустойчивость — температура денатурации — белков определяется их аминокислотным составом.
Белки — полимеры и, следовательно, в структурах их макромолекул возможны дефекты двух сортов: 1) «динамические» дефекты, как в обычных атомных и молекулярных кристаллах и 2) «статические» дефекты, специфические для полимеров.
Динамические дефекты — нарушение кристаллической структуры вследствие теплового движения атомов в узлах решетки. Это типичные тепловые флуктуации. Динамические дефекты равно быстро возникают и исчезают независимо друг от друга в разных частях кристалла. Концентрация динамических дефектов растет с ростом температуры.
Статические дефекты (понятие, вводимое Н. Г. Есиповой) обусловлены связью отдельных узлов решетки друг с другом посредством полимерной цепи. В результате такой связи небольшие тепловые флуктуации могут распространяться по ходу главных валентностей и сохраняться относительно долгое время «неразряженными», образуя статические дефекты. Парадоксальным образом концентрация статических дефектов уменьшается с ростом температуры, возрастает вероятность «разрядки» на динамическом дефекте.
Макромолекула белка, как показано в работах, аналогична кристаллу. Поскольку концентрация статических дефектов в кристалле уменьшается с ростом температуры, кристаллическая структура макромолекулы становится все более совершенной при увеличении температуры до температуры денатурации. Отсюда следует, что, поскольку совершенное функционирование связано с совершенной структурой, для функционирования белков желательна возможно более высокая температура. Однако с ростом температуры растет концентрация динамических дефектов. Для каждого белка и любого другого полимера должна существовать оптимальная температура функционирования в биологических системах, соответствующая минимальной концентрации, статических и динамических дефектов.
Кривая, характеризующая зависимость концентрации дефектов от температуры, определяется типом его структуры, поэтому для разных белков минимальная концентрация дефектов соответствует разным температурам денатурации.
Особый случай представляют собой коллагены, определяющие структуру клеток и морфологию многоклеточных организмов. Минимум дефектов у коллагенов (вследствие особенностей их структуры и особой роли воды в ее поддержании) практически совпадает с температурой денатурации. Поэтому структура коллагенов максимально совершенна «а границе тепловой денатурации. Этим объясняется удивительный факт — точная подгонка температуры денатурации коллагенов к температуре среды обитания, достигаемая изменениями аминокислотного состава.