Специфичность ферментов
Тут уместно отметить, что для полинуклеотидов мы полагали положительный ответ очевидным. Однако, как это ни парадоксально, взаимно комплементарные матричные свойства нуклеиновых оснований в водных растворах не проявляются. Их удается выявить лишь в «вакууме»: вода, конкурируя за водородные связи, препятствует спариванию комплементарных нуклеиновых оснований. Подобные «вакуумные условия» возникают в полинуклеотидной цепи при ее спирализации: внутрь спирали вода не проникает, и поэтому ничто не мешает комплементарному спариванию. Таким образом, эволюционный процесс мог бы начаться лишь после спонтанного возникновения биспиральных полинуклеотидных молекул со случайной последовательностью нуклеотидов (при условии разных кинетических свойств различных полинуклеотидных вариантов). Как мы видели, однажды начавшийся процесс естественного отбора «чистых» полинуклеотидных матриц очень быстро (т. е. через небольшое число актов эволюционного совершенствования) прекращается — эволюционный потенциал исчерпывается. Для выхода из этого кризиса необходимо осуществление сопряженного синтеза катализаторов с достаточно разнообразными кинетическими свойствами, т. е. белков.
Тем более важно выяснить, не могут ли полипептиды вступать на путь естественного отбора независимо от нуклеиновых кислот.
Да, могут, если они способны к конвариантному матричному воспроизведению. Н. К. Кольцов предполагал, что полипептидные цепи обладают этой способностью и, быть может, такая его позиция кажущаяся неверной с точки зрения современной нам биохимии, не вовсе ошибочна.
Способность белков, полипептидных цепей к точнейшему, строго специфичному различению молекул (что служит необходимым условием матричной полимеризации), общеизвестна. Прославленная специфичность ферментов — один из примеров этой способности.
Известно много разных ферментов, строго специфичных к той или иной аминокислоте. Можно назвать все те же аминоацил-тРНК-синтетазы, каждая из которых специфична для одной данной аминокислоты, протеолитические ферменты, разрывающие быстрее всего пептидную связь около определенной, специфичной для данного фермента аминокислоты (ее радикала) и т. д. Однако кажется вероятным, что во всех перечисленных выше случаях специфичность по отношению к данной аминокислоте обусловлена специфической укладкой полипептидной цепи фермента, в результате чего в активном центре (точнее, в центре связывания аминокислоты на ферменте) достигается необходимое пространственное взаиморасположение нескольких (двух, трех) аминокислотных радикалов. Впрочем, точно это еще неизвестно. Быть может, сама специфичность связывания ферментом данной аминокислоты обусловлена наличием лишь одного такого же или комплементарного ему аминокислотного радикала полипептидной цепи фермента. Остальные аминокислотные радикалы в центре связывания выполняют другие функции — собственно каталитические, а именно обеспечивают поляризацию связанной молекулы, ее деформацию и т. п.
Может показаться, что я ломлюсь в открытую дверь — способность аминокислот к кристаллизации — чего еще желать для иллюстрации матричных свойств аминокислот? Однако возможность кристаллизации аминокислот в значительной мере определяется геометрией их заряженных групп (отрицательного карбоксила и положительно заряженной аминогруппы). Геометрия этих ионизированных групп у всех аминокислот практически одинакова. Поэтому вряд ли можно ожидать избирательной кристаллизации аминокислот из их смеси. Впрочем, возможна ли такая избирательная кристаллизация, я не знаю (но очень хотел был бы узнать). Вместе с тем общеизвестна способность белков, полипептидов образовывать кристаллы. К сожалению, это их свойство не очень проясняет картину. Во-первых, не известно, возможна ли избирательная кристаллизация белков, во-вторых, она определяется не столько детальным соответствием полипептидных цепей друг другу, сколько сходством геометрии целых белковых глобул. Кроме того, нас интересует способность полипептидных цепей служить матрицами при синтезе новых полипептидных цепей из аминокислот. Это значит, что нас интересует специфическое связывание аминокислот на полипептидной цепи.
Насколько мне известно, возможность такого специфического связывания не исследована. Много лет назад я занимался изучением связывания меченных (метками служили радиоактивные изотопы углерода или серы) аминокислот белками. Белки действительно связывают аминокислоты, причем для разных аминокислот это происходит неодинаковым образом. Однако специфичность такого связывания, его обусловленность аминокислотным составом белка должным образом не изучены. Всего-то речь идет об опыте, в котором... нужно измерить количество разных аминокислот, неотмываемых от полипептидов разного ?состава.